izpis_h1_title_alt

Structural basis for the unique molecular properties of broad-range phospholipase C from Listeria monocytogenes
ID Petrišič, Nejc (Avtor), ID Adamek, Maksimiljan (Avtor), ID Kežar, Andreja (Avtor), ID Hočevar, Samo B. (Avtor), ID Žagar, Ema (Avtor), ID Anderluh, Gregor (Avtor), ID Podobnik, Marjetka (Avtor)

.pdfPDF - Predstavitvena datoteka, prenos (4,53 MB)
MD5: 67CE68830134B0117362FAC2BCD2103E
URLURL - Izvorni URL, za dostop obiščite https://www.nature.com/articles/s41467-023-42134-4 Povezava se odpre v novem oknu

Izvleček
Listeriosis is one of the most serious foodborne diseases caused by the intracellular bacterium Listeria monocytogenes. Its two major virulence factors, broad-range phospholipase C (LmPC-PLC) and the pore-forming toxin listeriolysin O (LLO), enable the bacterium to spread in the host by destroying cell membranes. Here, we determine the crystal structure of LmPC-PLC and complement it with the functional analysis of this enzyme. This reveals that LmPC-PLC has evolved several structural features to regulate its activity, including the invariant position of the N-terminal tryptophan (W1), the structurally plastic active site, Zn$^{2+}$-dependent activity, and the tendency to form oligomers with impaired enzymatic activity. We demonstrate that the enzymatic activity of LmPC-PLC can be specifically inhibited by its propeptide added in trans. Furthermore, we show that the phospholipase activity of LmPC-PLC facilitates the pore-forming activity of LLO and affects the morphology of LLO oligomerization on lipid membranes, revealing the multifaceted synergy of the two virulence factors.

Jezik:Angleški jezik
Ključne besede:hydrolases, pathogens, X-ray crystallography
Vrsta gradiva:Članek v reviji
Tipologija:1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:BF - Biotehniška fakulteta
Status publikacije:Objavljeno
Različica publikacije:Objavljena publikacija
Leto izida:2023
Št. strani:17 str.
Številčenje:Vol. 14, art. 6474
PID:20.500.12556/RUL-164449 Povezava se odpre v novem oknu
UDK:577
ISSN pri članku:2041-1723
DOI:10.1038/s41467-023-42134-4 Povezava se odpre v novem oknu
COBISS.SI-ID:170720003 Povezava se odpre v novem oknu
Datum objave v RUL:25.10.2024
Število ogledov:107
Število prenosov:20
Metapodatki:XML DC-XML DC-RDF
:
Kopiraj citat
Objavi na:Bookmark and Share

Gradivo je del revije

Naslov:Nature communications
Skrajšan naslov:Nat. commun.
Založnik:Springer Nature
ISSN:2041-1723
COBISS.SI-ID:2315876 Povezava se odpre v novem oknu

Licence

Licenca:CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.

Sekundarni jezik

Jezik:Slovenski jezik
Ključne besede:biokemija, listerioza, virulentnost, bakterije

Projekti

Financer:ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:J1-9174
Naslov:Mehanizem delovanja in sodelovanja treh ključnih listerijskih virulentnih faktorjev

Financer:ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:P1-0391
Naslov:Molekulske interakcije

Financer:ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:P2-0145
Naslov:Polimeri in polimerni materiali s posebnimi lastnostmi

Financer:ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:P1-0034
Naslov:Analitika in kemijska karakterizacija materialov ter procesov

Financer:ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:I0-0003
Naslov:Infrastrukturna dejavnost KI

Financer:ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Program financ.:Young researchers

Podobna dela

Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:

Nazaj