Vaš brskalnik ne omogoča JavaScript!
JavaScript je nujen za pravilno delovanje teh spletnih strani. Omogočite JavaScript ali pa uporabite sodobnejši brskalnik.
Nacionalni portal odprte znanosti
Odprta znanost
DiKUL
slv
|
eng
Iskanje
Brskanje
Novo v RUL
Kaj je RUL
V številkah
Pomoč
Prijava
Targeting N-acetylglucosaminidase in Staphylococcus aureus with iminosugar inhibitors
ID
Sluga, Janja
(
Avtor
),
ID
Tomašič, Tihomir
(
Avtor
),
ID
Anderluh, Marko
(
Avtor
),
ID
Hrast, Martina
(
Avtor
),
ID
Bajc, Gregor
(
Avtor
),
ID
Sevšek, Alen
(
Avtor
),
ID
Martin, Nathaniel I.
(
Avtor
),
ID
Pieters, Roland J.
(
Avtor
),
ID
Novič, Marjana
(
Avtor
),
ID
Venko, Katja
(
Avtor
)
PDF - Predstavitvena datoteka,
prenos
(1,88 MB)
MD5: 8D429F08799F0CEBD3DD63A8006B1B24
URL - Izvorni URL, za dostop obiščite
https://www.mdpi.com/2079-6382/13/8/751
Galerija slik
Izvleček
Bacteria are capable of remarkable adaptations to their environment, including undesirable bacterial resistance to antibacterial agents. One of the most serious cases is an infection caused by multidrug-resistant Staphylococcus aureus, which has unfortunately also spread outside hospitals. Therefore, the development of new effective antibacterial agents is extremely important to solve the increasing problem of bacterial resistance. The bacteriolytic enzyme autolysin E (AtlE) is a promising new drug target as it plays a key role in the degradation of peptidoglycan in the bacterial cell wall. Consequently, disruption of function can have an immense impact on bacterial growth and survival. An in silico and in vitro evaluation of iminosugar derivatives as potent inhibitors of S. aureus (AtlE) was performed. Three promising hit compounds (1, 3 and 8) were identified as AtlE binders in the micromolar range as measured by surface plasmon resonance. The most potent compound among the SPR response curve hits was 1, with a K$_D$ of 19 μM. The K$_D$ value for compound 8 was 88 μM, while compound 3 had a K$_D$ value of 410 μM.
Jezik:
Angleški jezik
Ključne besede:
autolysin E
,
glycoside hydrolase
,
iminosugars
,
surface plasmon resonance
,
enzyme inhibition
Vrsta gradiva:
Članek v reviji
Tipologija:
1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:
FFA - Fakulteta za farmacijo
BF - Biotehniška fakulteta
Status publikacije:
Objavljeno
Različica publikacije:
Objavljena publikacija
Leto izida:
2024
Št. strani:
12 str.
Številčenje:
Vol. 13, iss. 8, art. 751
PID:
20.500.12556/RUL-160064
UDK:
615.015.8
ISSN pri članku:
2079-6382
DOI:
10.3390/antibiotics13080751
COBISS.SI-ID:
204113923
Datum objave v RUL:
14.08.2024
Število ogledov:
323
Število prenosov:
47
Metapodatki:
Citiraj gradivo
Navadno besedilo
BibTeX
EndNote XML
EndNote/Refer
RIS
ABNT
ACM Ref
AMA
APA
Chicago 17th Author-Date
Harvard
IEEE
ISO 690
MLA
Vancouver
:
Kopiraj citat
Objavi na:
Gradivo je del revije
Naslov:
Antibiotics
Skrajšan naslov:
Antibiotics
Založnik:
MDPI
ISSN:
2079-6382
COBISS.SI-ID:
522975769
Licence
Licenca:
CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:
To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Sekundarni jezik
Jezik:
Slovenski jezik
Ključne besede:
avtolizin E
,
glikozid hidrolaza
,
iminosladkorji
,
površinska plazmonska resonanca
,
zaviranje encimov
,
bakterijska rezistenca
Projekti
Financer:
ARIS - Javna agencija za znanstvenoraziskovalno in inovacijsko dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
P1-0017
Naslov:
Modeliranje kemijskih procesov in lastnosti spojin
Financer:
Drugi - Drug financer ali več financerjev
Številka projekta:
39008
Naslov:
Young researchers fund
Podobna dela
Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:
Nazaj