Vaš brskalnik ne omogoča JavaScript!
JavaScript je nujen za pravilno delovanje teh spletnih strani. Omogočite JavaScript ali pa uporabite sodobnejši brskalnik.
Nacionalni portal odprte znanosti
Odprta znanost
DiKUL
slv
|
eng
Iskanje
Brskanje
Novo v RUL
Kaj je RUL
V številkah
Pomoč
Prijava
Regulation of peptidase activity beyond the active site in human health and disease
ID
Obaha, Ana
(
Avtor
),
ID
Novinec, Marko
(
Avtor
)
URL - Izvorni URL, za dostop obiščite
https://www.mdpi.com/1422-0067/24/23/17120
PDF - Predstavitvena datoteka,
prenos
(3,11 MB)
MD5: 4728B51BBF2E74026150C81D50B3F952
Galerija slik
Izvleček
This comprehensive review addresses the intricate and multifaceted regulation of peptidase activity in human health and disease, providing a comprehensive investigation that extends well beyond the boundaries of the active site. Our review focuses on multiple mechanisms and highlights the important role of exosites, allosteric sites, and processes involved in zymogen activation. These mechanisms play a central role in shaping the complex world of peptidase function and are promising potential targets for the development of innovative drugs and therapeutic interventions. The review also briefly discusses the influence of glycosaminoglycans and non-inhibitory binding proteins on enzyme activities. Understanding their role may be a crucial factor in the development of therapeutic strategies. By elucidating the intricate web of regulatory mechanisms that control peptidase activity, this review deepens our understanding in this field and provides a roadmap for various strategies to influence and modulate peptidase activity.
Jezik:
Angleški jezik
Ključne besede:
protease
,
inhibition
,
allostery
,
exosite
,
glycosaminoglycan
,
interaction
Tipologija:
1.02 - Pregledni znanstveni članek
Organizacija:
FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Status publikacije:
Objavljeno
Različica publikacije:
Objavljena publikacija
Datum objave:
01.12.2023
Leto izida:
2023
Št. strani:
24 str.
Številčenje:
Vol. 24, iss. 23, art.17120
PID:
20.500.12556/RUL-152765
UDK:
577.15
ISSN pri članku:
1422-0067
DOI:
10.3390/ijms242317120
COBISS.SI-ID:
174916355
Datum objave v RUL:
06.12.2023
Število ogledov:
682
Število prenosov:
38
Metapodatki:
Citiraj gradivo
Navadno besedilo
BibTeX
EndNote XML
EndNote/Refer
RIS
ABNT
ACM Ref
AMA
APA
Chicago 17th Author-Date
Harvard
IEEE
ISO 690
MLA
Vancouver
:
Kopiraj citat
Objavi na:
Gradivo je del revije
Naslov:
International journal of molecular sciences
Skrajšan naslov:
Int. j. mol. sci.
Založnik:
MDPI
ISSN:
1422-0067
COBISS.SI-ID:
2779162
Licence
Licenca:
CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:
To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Sekundarni jezik
Jezik:
Slovenski jezik
Ključne besede:
proteaze
,
inhibicija
,
alosterija
,
ekso-mesto
,
glikozaminoglikan
,
interakcije
Projekti
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
N1-0211
Naslov:
Uvedba kooperativnosti v peptidaze za izboljšanje njihove aktivnosti in uravnavanja
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
P1-0179
Naslov:
Napredna organska sinteza in kataliza
Podobna dela
Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:
Nazaj