Vaš brskalnik ne omogoča JavaScript!
JavaScript je nujen za pravilno delovanje teh spletnih strani. Omogočite JavaScript ali pa uporabite sodobnejši brskalnik.
Nacionalni portal odprte znanosti
Odprta znanost
DiKUL
slv
|
eng
Iskanje
Brskanje
Novo v RUL
Kaj je RUL
V številkah
Pomoč
Prijava
The central region of testican-2 forms a compact core and promotes cell migration
ID
Krajnc, Anja
(
Avtor
),
ID
Gaber, Aljaž
(
Avtor
),
ID
Lenarčič, Brigita
(
Avtor
),
ID
Pavšič, Miha
(
Avtor
)
PDF - Predstavitvena datoteka,
prenos
(8,18 MB)
MD5: F05FC5BE7D6A0BDC3F8A790EEAE14A57
URL - Izvorni URL, za dostop obiščite
https://www.mdpi.com/1422-0067/21/24/9413
Galerija slik
Izvleček
Testicans are modular proteoglycans of the extracellular matrix of various tissues where they contribute to matrix integrity and exert cellular effects like neurite outgrowth and cell migration. Using testican-2 as a representative member of the family, we tackle the complete lack of general structural information and structure–function relationship. First, we show using isothermal titration calorimetry and modeling that extracellular calcium-binding domain (EC) has only one active calcium-binding site, while the other potential site is inactive, and that testican-2 is within extracellular matrix always in the calcium-loaded form. Next, we demonstrate using various prediction methods that N- and C-terminal regions plus interdomain connections are flexible. We support this by small-angle X-ray-scattering analysis of C-terminally truncated testican-2, which indicates that the triplet follistatin-EC-thyroglobulin domain forms a moderately compact core while the unique N-terminal is disordered. Finally, using cell exclusion zone assay, we show that it is this domain triplet that is responsible for promoting cell migration and not the N- and C-terminal regions.
Jezik:
Angleški jezik
Ključne besede:
testican
,
SPOCK
,
calcium-binding
,
structural model
,
cell migration
Vrsta gradiva:
Članek v reviji
Tipologija:
1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:
FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Status publikacije:
Objavljeno
Različica publikacije:
Objavljena publikacija
Leto izida:
2020
Št. strani:
17 str.
Številčenje:
Vol. 21, iss. 24, art. 9413
PID:
20.500.12556/RUL-134820
UDK:
577.112.85
ISSN pri članku:
1661-6596
DOI:
10.3390/ijms21249413
COBISS.SI-ID:
42261507
Datum objave v RUL:
03.02.2022
Število ogledov:
883
Število prenosov:
171
Metapodatki:
Citiraj gradivo
Navadno besedilo
BibTeX
EndNote XML
EndNote/Refer
RIS
ABNT
ACM Ref
AMA
APA
Chicago 17th Author-Date
Harvard
IEEE
ISO 690
MLA
Vancouver
:
Kopiraj citat
Objavi na:
Gradivo je del revije
Naslov:
International journal of molecular sciences
Skrajšan naslov:
Int. j. mol. sci.
Založnik:
MDPI
ISSN:
1661-6596
COBISS.SI-ID:
36217605
Licence
Licenca:
CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:
To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Začetek licenciranja:
10.12.2020
Sekundarni jezik
Jezik:
Slovenski jezik
Ključne besede:
testikan
,
SPOCK
,
vezava kalcijevih ionov
,
model strukture
,
celična migracija
Projekti
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Program financ.:
Young researchers
Podobna dela
Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:
Nazaj