Vaš brskalnik ne omogoča JavaScript!
JavaScript je nujen za pravilno delovanje teh spletnih strani. Omogočite JavaScript ali pa uporabite sodobnejši brskalnik.
Nacionalni portal odprte znanosti
Odprta znanost
DiKUL
slv
|
eng
Iskanje
Brskanje
Novo v RUL
Kaj je RUL
V številkah
Pomoč
Prijava
The role of buffers in wild-type HEWL amyloid fibril formation mechanism
ID
Brudar, Sandi
(
Avtor
),
ID
Hribar-Lee, Barbara
(
Avtor
)
PDF - Predstavitvena datoteka,
prenos
(3,95 MB)
MD5: 56145EB7CC9BDCE1C7433165D0F062EF
URL - Izvorni URL, za dostop obiščite
https://www.mdpi.com/2218-273X/9/2/65
Galerija slik
Izvleček
Amyloid fibrils, highly ordered protein aggregates, play an important role in the onset of several neurological disorders. Many studies have assessed amyloid fibril formation under specific solution conditions, but they all lack an important phenomena in biological solutions—buffer specific effects. We have focused on the formation of hen egg-white lysozyme (HEWL) fibrils in aqueous solutions of different buffers in both acidic and basic pH range. By means of UV-Vis spectroscopy, fluorescence measurements and CD spectroscopy, we have managed to show that fibrillization of HEWL is affected by buffer identity (glycine, TRIS, phosphate, KCl-HCl, cacodylate, HEPES, acetate), solution pH, sample incubation (agitated vs. static) and added excipients (NaCl and PEG). HEWL only forms amyloid fibrils at pH = 2.0 under agitated conditions in glycine and KCl-HCl buffers of high enough ionic strength. Phosphate buffer on the other hand stabilizes the HEWL molecules. Similar stabilization effect was achieved by addition of PEG12000 molecules to the solution.
Jezik:
Angleški jezik
Ključne besede:
lysozyme
,
amyloid fibrils
,
buffer-specific effects
Vrsta gradiva:
Članek v reviji
Tipologija:
1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:
FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Status publikacije:
Objavljeno
Različica publikacije:
Objavljena publikacija
Leto izida:
2019
Št. strani:
18 str.
Številčenje:
Vol. 9, iss. 2, art. 65
PID:
20.500.12556/RUL-125374
UDK:
577.322
ISSN pri članku:
2218-273X
DOI:
10.3390/biom9020065
COBISS.SI-ID:
1538128835
Datum objave v RUL:
12.03.2021
Število ogledov:
1085
Število prenosov:
277
Metapodatki:
Citiraj gradivo
Navadno besedilo
BibTeX
EndNote XML
EndNote/Refer
RIS
ABNT
ACM Ref
AMA
APA
Chicago 17th Author-Date
Harvard
IEEE
ISO 690
MLA
Vancouver
:
Kopiraj citat
Objavi na:
Gradivo je del revije
Naslov:
Biomolecules
Skrajšan naslov:
Biomolecules
Založnik:
MDPI
ISSN:
2218-273X
COBISS.SI-ID:
519952921
Licence
Licenca:
CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:
To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Začetek licenciranja:
12.03.2021
Sekundarni jezik
Jezik:
Slovenski jezik
Ključne besede:
lizocim
,
amiloidne fibrile
,
pufer-specifični efekti
Projekti
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
P1-0201
Naslov:
Fizikalna kemija
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
BI-US/18-19-061
Podobna dela
Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:
Nazaj