izpis_h1_title_alt

The role of buffers in wild-type HEWL amyloid fibril formation mechanism
ID Brudar, Sandi (Avtor), ID Hribar-Lee, Barbara (Avtor)

.pdfPDF - Predstavitvena datoteka, prenos (3,95 MB)
MD5: 56145EB7CC9BDCE1C7433165D0F062EF
URLURL - Izvorni URL, za dostop obiščite https://www.mdpi.com/2218-273X/9/2/65 Povezava se odpre v novem oknu

Izvleček
Amyloid fibrils, highly ordered protein aggregates, play an important role in the onset of several neurological disorders. Many studies have assessed amyloid fibril formation under specific solution conditions, but they all lack an important phenomena in biological solutions—buffer specific effects. We have focused on the formation of hen egg-white lysozyme (HEWL) fibrils in aqueous solutions of different buffers in both acidic and basic pH range. By means of UV-Vis spectroscopy, fluorescence measurements and CD spectroscopy, we have managed to show that fibrillization of HEWL is affected by buffer identity (glycine, TRIS, phosphate, KCl-HCl, cacodylate, HEPES, acetate), solution pH, sample incubation (agitated vs. static) and added excipients (NaCl and PEG). HEWL only forms amyloid fibrils at pH = 2.0 under agitated conditions in glycine and KCl-HCl buffers of high enough ionic strength. Phosphate buffer on the other hand stabilizes the HEWL molecules. Similar stabilization effect was achieved by addition of PEG12000 molecules to the solution.

Jezik:Angleški jezik
Ključne besede:lysozyme, amyloid fibrils, buffer-specific effects
Vrsta gradiva:Članek v reviji (dk_c)
Tipologija:1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Leto izida:2019
Status objave pri reviji:Objavljeno
Verzija članka:Založnikova različica članka
Št. strani:18 str.
Številčenje:Vol. 9, iss. 2, art. 65
PID:20.500.12556/RUL-125374 Povezava se odpre v novem oknu
UDK:577.322
ISSN pri članku:2218-273X
DOI:10.3390/biom9020065 Povezava se odpre v novem oknu
COBISS.SI-ID:1538128835 Povezava se odpre v novem oknu
Datum objave v RUL:12.03.2021
Število ogledov:492
Število prenosov:207
Metapodatki:XML RDF-CHPDL DC-XML DC-RDF
:
Kopiraj citat
Objavi na:AddThis
AddThis uporablja piškotke, za katere potrebujemo vaše privoljenje.
Uredi privoljenje...

Gradivo je del revije

Naslov:Biomolecules
Skrajšan naslov:Biomolecules
Založnik:MDPI
ISSN:2218-273X
COBISS.SI-ID:519952921 Povezava se odpre v novem oknu

Licence

Licenca:CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Začetek licenciranja:12.03.2021

Sekundarni jezik

Jezik:Slovenski jezik
Ključne besede:lizocim, amiloidne fibrile, pufer-specifični efekti

Projekti

Financer:ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:P1-0201
Naslov:Fizikalna kemija

Financer:ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:BI-US/18-19-061

Podobna dela

Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:

Nazaj