Vaš brskalnik ne omogoča JavaScript!
JavaScript je nujen za pravilno delovanje teh spletnih strani. Omogočite JavaScript ali pa uporabite sodobnejši brskalnik.
Nacionalni portal odprte znanosti
Odprta znanost
DiKUL
slv
|
eng
Iskanje
Brskanje
Novo v RUL
Kaj je RUL
V številkah
Pomoč
Prijava
Cathepsin C : structure, function, and pharmacological targeting
ID
Stojkovska, Milena
(
Avtor
),
ID
Novinec, Marko
(
Avtor
)
PDF - Predstavitvena datoteka,
prenos
(1,89 MB)
MD5: 10021AB84E4999F03112C483601D1288
URL - Izvorni URL, za dostop obiščite
https://rdodjournal.com/article/view/5974
Galerija slik
Izvleček
Cathepsin C is a papain-like cysteine peptidase known primarily for its involvement in the activation of serine peptidases in neutrophils and other immune cells. Its critical role in this process qualifies cathepsin C as a target for the treatment of inflammatory diseases, and its most advanced inhibitor, brensocatib (Insmed), is currently in phase 3 clinical trials for the treatment of non-cystic fibrosis bronchiectasis. Beyond neutrophils, its importance is highlighted by loss-of-function mutations that cause the recessively inherited Papillon-Lefèvre syndrome. At the molecular level, cathepsin C has several structural and functional features that set it apart from other members of the family and enable its selective targeting. It possesses dipeptidyl-peptidase activity (its other common name is dipeptidyl-peptidase I) due to the presence of an additional exclusion domain that also controls its stepwise tetramerization during maturation. In this review article, we summarize the current state of the art regarding the biochemical properties of cathepsin C, its physiological and pathological roles in neutrophils and beyond, and recent advances in the development and evaluation of cathepsin C inhibitors.
Jezik:
Angleški jezik
Ključne besede:
dipeptidyl-peptidase I
,
DPPI
,
cysteine catepsin
,
bronchiectasis
,
brensocatib
Vrsta gradiva:
Članek v reviji
Tipologija:
1.02 - Pregledni znanstveni članek
Organizacija:
FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Status publikacije:
Objavljeno
Različica publikacije:
Objavljena publikacija
Datum objave:
01.01.2023
Leto izida:
2023
Št. strani:
Str. 1-17
Številčenje:
Vol. 2, iss. 3, art. 14
PID:
20.500.12556/RUL-148208
UDK:
547.112
ISSN pri članku:
2771-2893
DOI:
10.20517/rdodj.2023.09
COBISS.SI-ID:
160356355
Datum objave v RUL:
02.08.2023
Število ogledov:
777
Število prenosov:
58
Metapodatki:
Citiraj gradivo
Navadno besedilo
BibTeX
EndNote XML
EndNote/Refer
RIS
ABNT
ACM Ref
AMA
APA
Chicago 17th Author-Date
Harvard
IEEE
ISO 690
MLA
Vancouver
:
Kopiraj citat
Objavi na:
Gradivo je del revije
Naslov:
Rare disease and orphan drugs journal
Skrajšan naslov:
Rare dis. orphan drug j.
Založnik:
OAE Publishing Inc.
ISSN:
2771-2893
COBISS.SI-ID:
160332035
Licence
Licenca:
CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:
To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Sekundarni jezik
Jezik:
Slovenski jezik
Ključne besede:
dipeptidil-peptidaza I
,
DPPI
,
cisteinski katepsin
,
bronhiektazija
,
brensocatib
Projekti
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
N1-0211
Naslov:
Uvedba kooperativnosti v peptidaze za izboljšanje njihove aktivnosti in uravnavanja
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
P1-0179
Naslov:
Napredna organska sinteza in kataliza
Podobna dela
Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:
Nazaj