Vaš brskalnik ne omogoča JavaScript!
JavaScript je nujen za pravilno delovanje teh spletnih strani. Omogočite JavaScript ali pa uporabite sodobnejši brskalnik.
Nacionalni portal odprte znanosti
Odprta znanost
DiKUL
slv
|
eng
Iskanje
Brskanje
Novo v RUL
Kaj je RUL
V številkah
Pomoč
Prijava
The catalytic domain of cathepsin C (dipeptidyl-peptidase I) alone is a fully functional endoprotease
ID
Rebernik, Mateja
(
Avtor
),
ID
Lenarčič, Brigita
(
Avtor
),
ID
Novinec, Marko
(
Avtor
)
PDF - Predstavitvena datoteka,
prenos
(1,05 MB)
MD5: CD3D123F939AD4F2A0D00BB0817FC01A
URL - Izvorni URL, za dostop obiščite
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1046592819300105
Galerija slik
Izvleček
Cathepsin C is a tetrameric lysosomal protease that acts as a dipeptidyl-peptidase due to the presence of the exclusion domain that is unique among papain-like cysteine proteases. Here we describe a recombinant form of cathepsin C lacking its exclusion domain (CatCΔEx) produced in a bacterial expression system (E. coli). CatCΔEx is a monomer with endoprotease activity and affinity for hydrophobic residues such as Phe, Leu or Pro, but not Val, in the P2 position. As opposed to cathepsin C, it does not require chloride ions for its activity. Despite lower turnover rates of hydrolysis of synthetic substrates, CatCΔEx has elastolytic and gelatinolytic activity comparable to other cysteine cathepsins.
Jezik:
Angleški jezik
Ključne besede:
proteolysis
,
oligomeric proteins
,
exclusion domain
,
elastolysis
,
gelatinolysis
Vrsta gradiva:
Članek v reviji
Tipologija:
1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:
FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Status publikacije:
Objavljeno
Različica publikacije:
Recenzirani rokopis
Leto izida:
2019
Št. strani:
Str. 21-27
Številčenje:
Vol. 157
PID:
20.500.12556/RUL-106687
UDK:
577.15
ISSN pri članku:
1046-5928
DOI:
10.1016/j.pep.2019.01.009
COBISS.SI-ID:
1538119107
Datum objave v RUL:
12.03.2019
Število ogledov:
1549
Število prenosov:
798
Metapodatki:
Citiraj gradivo
Navadno besedilo
BibTeX
EndNote XML
EndNote/Refer
RIS
ABNT
ACM Ref
AMA
APA
Chicago 17th Author-Date
Harvard
IEEE
ISO 690
MLA
Vancouver
:
Kopiraj citat
Objavi na:
Gradivo je del revije
Naslov:
Protein expression and purification
Skrajšan naslov:
Protein expr. purif.
Založnik:
Elsevier, Academic Press
ISSN:
1046-5928
COBISS.SI-ID:
2627623
Licence
Licenca:
CC BY-NC-ND 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva-Nekomercialno-Brez predelav 4.0 Mednarodna
Povezava:
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.sl
Opis:
Najbolj omejujoča licenca Creative Commons. Uporabniki lahko prenesejo in delijo delo v nekomercialne namene in ga ne smejo uporabiti za nobene druge namene.
Začetek licenciranja:
12.03.2019
Sekundarni jezik
Jezik:
Slovenski jezik
Ključne besede:
proteoliza
,
oligomerni proteini
,
izključitvena domena
,
elastoliza
,
želatinoliza
Projekti
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
P1-0140
Naslov:
Proteoliza in njena regulacija
Podobna dela
Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:
Nazaj