Vpliv soli na strukturno stabilnost antitoksina Phd iz modula Phd/Doc bakteriofaga P1Tič, Primož (Avtor) Lah, Jurij (Mentor) struktura antitoksina Phdokoliški pogojiCD-spektroskopijaDSCIntrinzično neurejeni proteini (IDP) so obsežna skupina proteinov, ki so v primerjavi z globularnimi proteini veliko bolj fleksibilni. V to skupino spada tudi antitoksin Phd, ki izhaja iz modula toksin-antitoksin (TA) bakteriofaga P1. Ob vezavi na toksin Doc se neurejena C-domena antitoksina strukturira v α-vijačnico. Prosti toksin Doc v celici inhibira sintezo proteinov in upočasni njen metabolizem, vezava antitoksina pa inhibira njegovo delovanje. Vezava toksina ni edini način, s katerim lahko vplivamo na strukturo proteina Phd. Na njegovo strukturo vplivajo tudi okoliški pogoji. Z uporabo CD-spektrometrije in diferenčne dinamične kalorimetrije (DSC) smo preučevali vpliv koncentracije proteina, koncentracije soli in temperature na strukturo Phd ter ocenili termodinamične parametre, ki spremljajo strukturne pretvorbe. Visoka koncentracija proteina, visoka koncentracija soli in nizka temperatura premaknejo ravnotežje v smeri strukturiranega dimera. Nizka koncentracija proteina, nizka koncentracija soli in visoka temperatura premaknejo ravnotežje v smeri nestrukturiranega monomera. Strukturiranje proteina naredi le-tega termodinamično stabilnejšega. Ugotovitve so pomembne za preučevanje proteina Phd in vitro, saj lahko z okoliškimi pogoji vplivamo na strukturo proteina. Strukturne spremembe zaradi sprememb v temperaturi in koncentraciji soli lahko primerjamo s fiziološko pomembnimi strukturnimi spremembami ob vezavi toksina Doc.20202020-09-29 12:15:00Magistrsko delo/naloga121055VisID: 6707COBISS_ID: 36526851sl