Študij zvijanja polipeptidov s HP modelom ter primerjava s kvantnomehanskimi izračuniSušnik, Tjaša (Avtor) Hribar Lee, Barbara (Mentor) HP modelzvijanje peptidovkvantna mehanikamolekulska mehanikaZvijanje proteinov je ključni biološki proces, pri katerem dolge verige aminokislin pridobijo svojo specifično tridimenzionalno strukturo, kar je bistveno za njihovo funkcionalnost. Zelo poenostavljen teoretični model zvijanja proteinov je HP model. Ta razdeli aminokisline na hidrofobne (H) in polarne (P). HP model je koristen zaradi svoje preprostosti in omogoča preučevanje osnovnih principov zvijanja proteinov. V tej nalogi sem najprej z uporabo programa Spartan z različnimi računskimi metodami preučevala strukture peptidov, sestavljenih iz aminokislin levcina in serina. Uporabila sem molekulsko-mehansko metodo MMFF, semiempirično metodo PM3, metodo Hartree-Fock in teorijo gostotnega funkcionala. Izkazalo se je, da Spartan ni primeren za preučevanje ravnotežnih geometrij peptidov, saj ti vsebujejo preveč atomov in so računsko prezapleteni za obravnavo v Spartanu. Poleg tega so različne računske metode dale precej različne rezultate. Nato sem zvijanje peptidov preučevala še s HP modelom. V ta namen sem napisala program v Javi, ki analizira vse unikatne konformacije peptidov v 2D kvadratni mreži. Ta omogoča obravnavo tudi nekoliko daljših aminokislinskih zaporedij in brez težav analizira HP zaporedja v dolžini do 20 aminokislin. HP model se ni izkazal uspešen pri napovedovanju struktur realnih proteinov, je pa primeren za preučevanje splošnih načel, ki veljajo pri zvijanju peptidov. Daljša zaporedja z zadosti velikim deležem hidrofobnosti so imela v nativni strukturi (tisti, ki je glede na HP model energijsko najugodnejša) več H-H stikov, imela pa so tudi manjši delež nativnih struktur. Taka zaporedja so bila torej bolj selektivna pri zvijanju.20242024-09-05 12:35:00Diplomsko delo/naloga160913sl