<?xml version="1.0"?>
<rdf:RDF xmlns:rdf="http://www.w3.org/1999/02/22-rdf-syntax-ns#" xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/"><rdf:Description rdf:about="https://repozitorij.uni-lj.si/IzpisGradiva.php?id=134903"><dc:title>Prepoznavanje proteinov s pomočjo strukturne prilagodljivosti: primerjava vezanja intrinzično nestrukturiranih proteinov in kameloidnih protiteles</dc:title><dc:creator>Purič,	Samo	(Avtor)
	</dc:creator><dc:creator>Hadži,	San	(Mentor)
	</dc:creator><dc:subject>vezanje proteinov</dc:subject><dc:subject>strukturna prilagodljivost</dc:subject><dc:subject>intrinzično nestrukturirani proteini</dc:subject><dc:subject>nanotelesa</dc:subject><dc:description>V magistrskem delu smo s strukturnega in termodinamskega vidika preučili dva primera vezanja proteinov, pri katerih pride do prepoznavanja s strukturno prilagoditvijo enega od partnerjev. 

V prvem delu smo se osredotočili na interakcije med intrinzično nestrukturiranimi proteini (IDP-ji), ki ob vezavi na globularno tarčo tvorijo izključno α-vijačnico. S pomočjo literaturnih podatkov in naših lastnih meritev smo sestavili reprezentativen vzorec α-heličnih IDP-jev. Ugotovili smo, da je delež α-vijačnice v nevezani obliki znaten, IDP-ji so torej predzviti, ob vezavi pa se delež α-vijačnice poveča. Prisotnost takšne prehodne helične strukture v prostem stanju je iz termodinamskega vidika ugodna, saj zmanjša delež za katerega se morajo IDP-ji ob vezavi na tarčo še dodatno zviti. Izkaže se, da je razlog za opažene visoke deleže urejene strukture v nevezanem stanju prisotnost hidrofobnega aminokislinskega ostanka levcina in nekaterih vezavnih motivov, ki so sestavni del intrinzično neurejenih trans-aktivacijskih domen (še posebej pogost je levcinski motiv LXXLL). Levcin namreč zaradi svojih lastnosti pomembno vpliva na stabilnost predzvite strukture, prav tako pa tvori pomembne interakcije, ki stabilizirajo kompleks α-heličnih IDP-jev s tarčo. 
V drugem delu naloge pa smo s pomočjo izotermne titracijske kalorimetrije (ITC) analizirali interakcije med fragmenti kameljih protiteles in njihovimi tarčami (antigena HigB2 in MazF). Termodinamske prispevke vezanja smo poskušali pojasniti s pomočjo lastnosti aminokislinskega zaporedja zank CDR. Ugotovili smo, da je strukturna prilagodljivost hipervariabilnih regij sicer prisotna, vendar pa ne predstavlja poglavitnega prispevka k visoki afiniteti vezave. Razmeroma visoka vsebnost hidrofobnih ak-ostankov v regijah CDR3 in povezava števila le-teh z afiniteto vezave kažeta na to, da imajo interakcije nanoteles s pripadajočimi antigeni najverjetneje izrazit hidrofoben značaj.</dc:description><dc:date>2022</dc:date><dc:date>2022-02-10 15:45:10</dc:date><dc:type>Magistrsko delo/naloga</dc:type><dc:identifier>134903</dc:identifier><dc:language>sl</dc:language></rdf:Description></rdf:RDF>