Vaš brskalnik ne omogoča JavaScript!
JavaScript je nujen za pravilno delovanje teh spletnih strani. Omogočite JavaScript ali pa uporabite sodobnejši brskalnik.
Nacionalni portal odprte znanosti
Odprta znanost
DiKUL
slv
|
eng
Iskanje
Brskanje
Novo v RUL
Kaj je RUL
V številkah
Pomoč
Prijava
Structural polymorphism of coiled-coils from the stalk domain of SARS-CoV-2 spike protein
ID
Živič, Zala
(
Avtor
),
ID
Strmšek, Žiga
(
Avtor
),
ID
Novinec, Marko
(
Avtor
),
ID
Lah, Jurij
(
Avtor
),
ID
Hadži, San
(
Avtor
)
PDF - Predstavitvena datoteka,
prenos
(1,45 MB)
MD5: D5B27DA4679879C6816D8390698B0877
URL - Izvorni URL, za dostop obiščite
https://faseb.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1096/fj.202101670R
Galerija slik
Izvleček
Spike trimer plays a key role in SARS-CoV-2 infection and vaccine development. It consists of a globular head and a flexible stalk domain that anchors the protein into the viral membrane. While the head domain has been extensively studied, the properties of the adjoining stalk are poorly understood. Here, we characterize the coiled-coil formation and thermodynamic stability of the stalk domain and its segments. We find that the N-terminal segment of the stalk does not form coiled-coils and remains disordered in solution. The C-terminal stalk segment forms a trimeric coiled-coil in solution, which becomes significantly stabilized in the context of the full-length stalk. Its crystal structure reveals a novel antiparallel tetramer coiled-coil with an unusual combination of a-d and e-a-d hydrophobic core packing. Structural analysis shows that a subset of hydrophobic residues stabilizes different coiled-coil structures: trimer, tetramer, and heterohexamer, underscoring a highly polymorphic nature of the SARS-CoV-2 stalk sequence.
Jezik:
Angleški jezik
Ključne besede:
spike protein
,
corona virus
,
coiled-coil
,
SARS-CoV-2
,
spike
,
thermodynamics
,
X-ray
Vrsta gradiva:
Članek v reviji
Tipologija:
1.01 - Izvirni znanstveni članek
Organizacija:
FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Status publikacije:
Objavljeno
Različica publikacije:
Objavljena publikacija
Leto izida:
2022
Št. strani:
11 str.
Številčenje:
Vol. 36, iss. 3, art. e22199
PID:
20.500.12556/RUL-136995
UDK:
577.322
ISSN pri članku:
0892-6638
DOI:
10.1096/fj.202101670R
COBISS.SI-ID:
97817859
Datum objave v RUL:
27.05.2022
Število ogledov:
1298
Število prenosov:
106
Metapodatki:
Citiraj gradivo
Navadno besedilo
BibTeX
EndNote XML
EndNote/Refer
RIS
ABNT
ACM Ref
AMA
APA
Chicago 17th Author-Date
Harvard
IEEE
ISO 690
MLA
Vancouver
:
Kopiraj citat
Objavi na:
Gradivo je del revije
Naslov:
The FASEB journal
Skrajšan naslov:
FASEB j.
Založnik:
Wiley, Federation of American Societies for Experimental Biology
ISSN:
0892-6638
COBISS.SI-ID:
25451520
Licence
Licenca:
CC BY-NC-ND 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva-Nekomercialno-Brez predelav 4.0 Mednarodna
Povezava:
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.sl
Opis:
Najbolj omejujoča licenca Creative Commons. Uporabniki lahko prenesejo in delijo delo v nekomercialne namene in ga ne smejo uporabiti za nobene druge namene.
Sekundarni jezik
Jezik:
Slovenski jezik
Ključne besede:
protein spike
,
korona virus
,
obvita vijačnica
Projekti
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
J1-1706
Naslov:
Stabilnost nove vrste kvadruplesov DNA (AGCGA) in njihovo prepoznavanje z nanotelesi
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Številka projekta:
P1-0201
Naslov:
Fizikalna kemija
Financer:
ARRS - Agencija za raziskovalno dejavnost Republike Slovenije
Program financ.:
Young researchers
Podobna dela
Podobna dela v RUL:
Podobna dela v drugih slovenskih zbirkah:
Nazaj